Дисулфидните врски се незаменлив дел од тридимензионалната структура на многу протеини.Овие ковалентни врски можат да се најдат во скоро сите екстрацелуларни пептиди и протеински молекули.
Дисулфидна врска се формира кога атом на цистеин сулфур формира ковалентна единечна врска со другата половина од атомот на цистин сулфур на различни позиции во протеинот.Овие врски помагаат да се стабилизираат протеините, особено оние што се излачуваат од клетките.
Ефикасното формирање на дисулфидни врски вклучува неколку аспекти како што се правилно управување со цистеините, заштита на остатоците од амино киселини, методи за отстранување на заштитни групи и методи на спарување.
Пептидите беа пресадени со дисулфидни врски
Организмот Gutuo има технологија на зрела дисулфидна врска прстен.Ако пептидот содржи само еден пар Cys, формирањето на дисулфидната врска е едноставно.Пептидите се синтетизираат во цврста или течна фаза,
Потоа се оксидира во раствор со pH8-9.Синтезата е релативно сложена кога треба да се формираат два или повеќе пара дисулфидни врски.Иако формирањето на дисулфидната врска обично се завршува доцна во синтетичката шема, понекогаш воведувањето на преформирани дисулфиди е поволно за поврзување или издолжување на пептидните синџири.Bzl е Cys заштитна група, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, итн., широко употребувана во symbiont.Ние сме специјализирани за синтеза на дисулфидни пептиди, вклучувајќи:
1. Два пара дисулфидни врски се формираат во молекулата и два пара дисулфидни врски се формираат помеѓу молекулите
2. Три пара дисулфидни врски се формираат во молекулата и три пара дисулфидни врски се формираат помеѓу молекулите
3. Синтеза на инсулин полипептид, каде што се формираат два пара дисулфидни врски помеѓу различни пептидни секвенци
4. Синтеза на три пара пептиди поврзани со дисулфид
Зошто цистеинил амино групата (Cys) е толку посебна?
Страничниот синџир на Cys има многу активна реактивна група.Атомите на водород во оваа група лесно се заменуваат со слободни радикали и други групи и на тој начин лесно можат да формираат ковалентни врски со други молекули.
Дисулфидните врски се важен дел од 3Д структурата на многу протеини.Дисулфидните мостови врски можат да ја намалат еластичноста на пептидот, да ја зголемат вкочанетоста и да го намалат бројот на потенцијални слики.Ова ограничување на сликата е од суштинско значење за биолошката активност и структурната стабилност.Неговата замена може да биде драматична за целокупната структура на протеинот.Хидрофобните амино киселини како што се Dew, Ile, Val се стабилизатор на хеликс.Бидејќи ја стабилизира дисулфидната врска α-спирала на формирање на цистеин дури и ако цистеинот не формира дисулфидни врски.Односно, ако сите остатоци од цистеин се во редуцирана состојба, (-SH, носи слободни сулфидрилни групи), би бил можен висок процент на спирални фрагменти.
Дисулфидните врски формирани од цистеин се издржливи на стабилноста на терциерната структура.Во повеќето случаи, SS мостовите помеѓу врските се неопходни за формирање на квартерни структури.Понекогаш остатоците од цистеин кои формираат дисулфидни врски се далеку оддалечени во примарната структура.Топологијата на дисулфидните врски е основа за анализа на хомологијата на примарната структура на протеините.Остатоците од цистеин од хомологните протеини се многу зачувани.Само триптофанот беше статистички поконзервиран од цистеинот.
Цистеинот се наоѓа во центарот на каталитичкото место на тиолазата.Цистеинот може да формира ацилни посредници директно со подлогата.Редуцираната форма делува како „сулфурен пуфер“ кој го одржува цистеинот во протеинот во редуцирана состојба.Кога pH е ниска, рамнотежата ја фаворизира редуцираната -SH форма, додека во алкалните средини -SH е повеќе склона да се оксидира за да формира -SR, а R е сè освен атом на водород.
Цистеинот може да реагира и со водород пероксид и органски пероксиди како детоксикант.
Време на објавување: мај-19-2023 година