Овие антимикробни пептиди првично беа изведени од одбранбените системи на инсекти, цицачи, водоземци итн., и тие главно вклучуваат четири категории:
1. цекропинот првично бил присутен во имунолошката лимфа на цекропијамот, која главно се наоѓа кај други инсекти, а слични бактерицидни пептиди се наоѓаат и во свинските црева.Тие обично се карактеризираат со силно алкален N-терминален регион проследен со долг хидрофобен фрагмент.
2. Антимикробните пептиди на Xenopus (магаинин) се добиени од мускулите и стомакот на жабите.Утврдено е дека структурата на антимикробните пептиди на ксенопус е спирална, особено во хидрофобни средини.Конфигурацијата на ксенопус антипептидите во липидните слоеви беше проучена со N-означена цврста фаза NMR.Врз основа на хемиското поместување на ациламинската резонанца, спиралите на антипептидите на ксенопус беа паралелни двослојни површини и тие можеа да се спојат за да формираат кафез од 13 мм со периодична спирална структура од 30 мм.
3. Дефенсин Одбранбените пептиди се добиени од човечки поликариотски неутрофилни полимакрофаги на зајаци со целосен нуклеарен лобул и цревни клетки на животните.Група антимикробни пептиди слични на одбранбените пептиди на цицачи беа извлечени од инсекти, наречени „пептиди за одбрана од инсекти“.За разлика од одбранбените пептиди кај цицачите, пептидите за одбрана од инсекти се активни само против грам-позитивни бактерии.Дури и пептидите за одбрана од инсекти содржат шест Cys остатоци, но методот на дисулфидно поврзување едни со други е различен.Интрамолекуларниот режим на врзување на дисулфидниот мост на антибактериските пептиди екстрахирани од Drosophila melanogast беше сличен на оној на пептидите за одбрана на растенијата.Под кристални услови, одбранбените пептиди се претставени како димери.
4. Тахиплезин е изведен од ракови од потковица, наречени потковица.Конфигурациските студии покажуваат дека усвојува антипаралелна конфигурација на преклопување Б (3-8 позиции, 11-16 позиции), во којаβ-аголот е поврзан еден со друг (8-11 положби), и се генерираат две дисулфидни врски помеѓу 7 и 12 позиции и помеѓу 3 и 16 позиции.Во оваа структура, хидрофобната амино киселина се наоѓа на едната страна од рамнината, а шесте катјонски остатоци се појавуваат на опашката на молекулата, така што структурата е исто така биофилна.
Следи дека скоро сите антимикробни пептиди се катјонски по природа, иако се разликуваат по должина и висина;На високиот крај, без разлика дали е во форма на алфа-спирален илиβ- превиткување, битропска структура е заедничка карактеристика.
Време на објавување: Април-20-2023